Question
Download Solution PDFनिम्न दर्शाया गया एन्जाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया माइक्लिस मेन्टन (Michaelis - Menten) बलगतिकी का अनुकरण करता है।
k1 = 1 × 108 M-1 s-1, k-1 = 4 × 104 s-1, k2 = 8 × 102 s-1
उपरोक्त दिए गये सूचना के आधार पर, Km तथा Ks की गणना करें।
Answer (Detailed Solution Below)
Detailed Solution
Download Solution PDFअवधारणा:
- माइक्लिस-मेन्टन ने सब्सट्रेट सांद्रता और प्रतिक्रिया वेग के बीच संबंध का वर्णन किया है।
- निम्नलिखित प्रतिक्रियाएँ प्रतिक्रियाओं को दर्शाती हैं:
- यहाँ,
एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के लिए दर स्थिरांक है। विपरीत प्रतिक्रिया का दर स्थिरांक। ईएस कॉम्प्लेक्स के एंजाइम और उत्पाद में रूपांतरण की दर स्थिरांक। - माइक्लिस-मेन्टन के अनुसार, एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की दर को अलग-अलग सब्सट्रेट सांद्रता पर मापा जाता है, इसलिए प्रतिक्रिया की दर सब्सट्रेट की सांद्रता पर निर्भर होती है।
- जब अभिक्रिया की शुरुआत में सब्सट्रेट की सांद्रता कम होती है तो आरंभिक वेग रैखिक रूप से बढ़ता है। जब अभिक्रिया अपने अधिकतम वेग
पर पहुँच जाती है तो अभिक्रिया की दर में आगे कोई वृद्धि नहीं देखी जाती है। - सब्सट्रेट की वह सांद्रता जिस पर प्रतिक्रिया अपने अधिकतम वेग के आधे तक पहुँच जाती है उसे माइकेलिस स्थिरांक (Km) कहा जाता है।
- किमी को
द्वारा दिया जाता है - Km के कम मान का अर्थ है कि एंजाइमों की सब्सट्रेट के प्रति अधिक बंधुता है।
- माइक्लिस-मेन्टेन समीकरण इस प्रकार दिया गया है:
व्याख्या:
दिया गया -
k1 = 1 × 10 8 M-1 s-1
k-1 = 4 × 104 s-1
k2 = 8 × 102 s-1
- दर स्थिरांक निर्धारित करने के लिए हम निम्नलिखित सूत्र और प्रतिस्थापित मान का उपयोग करेंगे।
- अब हम
निर्धारित करेंगे - जब
का मान की तुलना में बहुत छोटा होता है, तो माइक्लिस स्थिरांक को निम्न प्रकार से व्यक्त किया जाता है:
अतः सही उत्तर विकल्प 4 है।
Last updated on Jul 8, 2025
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