Bioinorganic Chemistry MCQ Quiz in हिन्दी - Objective Question with Answer for Bioinorganic Chemistry - मुफ्त [PDF] डाउनलोड करें

संप्रत्यय:

धात्विक एंजाइमों में हाइड्रोजन बंधन

• धात्विक एंजाइमों में एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स को स्थिर करने में हाइड्रोजन बंधन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।
• विशिष्ट कार्यात्मक समूह या अवशेष एंजाइम की संरचना और सक्रिय स्थल के वातावरण के आधार पर हाइड्रोजन बंध दाता या ग्राही के रूप में कार्य करते हैं।
• ये भाग अमीनो अम्ल (जैसे हिस्टिडीन या टाइरोसिन) या ब्रिजिंग लिगैंड (जैसे μ-हाइड्रॉक्सो या आज़ा(डाइथायोलैटो)) हो सकते हैं जो सब्सट्रेट या मध्यवर्ती के साथ हाइड्रोजन बंध बनाते हैं।

व्याख्या:

• हीमोग्लोबिन: ऑक्सीजन बंधन को स्थिर करने के लिए टाइरोसिन H-बंधन में शामिल होता है।
• निकेल-सुपरऑक्साइड डिस्म्यूटेज: सुपरऑक्साइड मध्यवर्ती के साथ हाइड्रोजन बंधन के लिए टाइरोसिन अवशेष आवश्यक हैं।
• [FeFe] हाइड्रोजनेज: प्रोटॉन स्थानांतरण के लिए सक्रिय स्थल के भीतर हाइड्रोजन बंधन में आज़ा(डाइथायोलैटो) ब्रिज शामिल होता है।
• हेमेरिथ्रिन: ऑक्सीजन स्पीशीज को μ-हाइड्रॉक्सो ब्रिज एक हाइड्रोजन-बंधन नेटवर्क प्रदान करता है।
• तालिका से, केवल विकल्प 3 (C) इन भागों को सही ढंग से मैप करता है:
  • हीमोग्लोबिन - हिस्टिडीन
  • निकेल-सुपरऑक्साइड डिस्म्यूटेज - टाइरोसिन
  • [FeFe] हाइड्रोजनेज - आज़ा(डाइथायोलैटो)
  • हेमेरिथ्रिन - μ-हाइड्रॉक्सो

इसलिए, सही विकल्प विकल्प 3 (C) है।

संप्रत्यय:

Mössbauer स्पेक्ट्रा में आइसोमर शिफ्ट

• Mössbauer स्पेक्ट्रोस्कोपी में आइसोमर शिफ्ट परमाणु के नाभिक पर इलेक्ट्रॉन घनत्व से संबंधित है। नाभिक के चारों ओर इलेक्ट्रॉन घनत्व जितना अधिक होगा, आइसोमर शिफ्ट उतना ही अधिक होगा।
• आइसोमर शिफ्ट अपने आसपास के वातावरण में इलेक्ट्रॉनों के साथ नाभिक की अन्योन्यक्रिया के कारण होता है। यह सबसे सामान्य रूप से धातु केंद्र से जुड़े लिगैंड्स की प्रकृति से प्रभावित होता है, खासकर यह कि वे इलेक्ट्रॉन-दाता हैं या इलेक्ट्रॉन-ग्राही।
• इलेक्ट्रॉन दाता लिगैंड्स केंद्रीय परमाणु पर इलेक्ट्रॉन घनत्व को बढ़ाते हैं, जिससे उच्च आइसोमर शिफ्ट होता है, जबकि इलेक्ट्रॉन ग्राही लिगैंड्स इलेक्ट्रॉन घनत्व को कम करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप कम आइसोमर शिफ्ट होता है।

व्याख्या:

• a. सुपरऑक्साइड से ऑक्सीजन: एंजाइम Ni-सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज (विकल्प ii) सुपरऑक्साइड आयनों (O₂⁻) को आणविक ऑक्सीजन (O₂) में बदलने का उत्प्रेरण करता है। यह अभिक्रिया सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज एंजाइमों के लिए विशिष्ट है, जहाँ एंजाइम में टिन केंद्र के चारों ओर इलेक्ट्रॉन घनत्व अधिक होता है।
• b. पेप्टाइड का जलअपघटन: एंजाइम कार्बोक्सिपेप्टिडेज़ (विकल्प iii) पेप्टाइड बंधों के जलअपघटन का उत्प्रेरण करता है। इस एंजाइम द्वारा मुक्त अमीनो एसिड प्राप्त करने के लिए पेप्टाइड बंध टूट जाते हैं, जहाँ पेप्टाइड बंधों के इलेक्ट्रॉन-प्रतिरोधी गुणों के कारण धातु केंद्र के चारों ओर इलेक्ट्रॉन घनत्व कम हो जाता है।
• c. कैम्फर का हाइड्रॉक्सिलेशन: एंजाइम साइटोक्रोम P450 (विकल्प iv) कैम्फर के हाइड्रॉक्सिलेशन का उत्प्रेरण करता है। P450 एंजाइम कैम्फर जैसे सब्सट्रेट्स में एक हाइड्रॉक्सिल समूह (-OH) जोड़ते हैं, जिससे केंद्रीय धातु केंद्र के चारों ओर इलेक्ट्रॉन घनत्व बढ़ जाता है, जिससे उच्च आइसोमर शिफ्ट होता है।
• d. प्राथमिक ऐमीन से एल्डिहाइड: एंजाइम ऐमीन ऑक्सीडेज (विकल्प i) प्राथमिक ऐमीन को एल्डिहाइड में बदलता है। यह ऐमीन का ऑक्सीकरण करता है और धातु केंद्र के चारों ओर इलेक्ट्रॉन घनत्व को कम करता है, जिससे बनने वाले एल्डिहाइड समूह की इलेक्ट्रॉन-प्रतिरोधी प्रकृति के कारण कम आइसोमर शिफ्ट होता है।

सही मिलान है a - ii, b - iii, c - iv, d - i.

संप्रत्यय:

नाइट्रोजिनेज द्वारा नाइट्रोजन स्थिरीकरण

N₂ + 8 H⁺ + 8 e^- → 2 NH₃ + H₂

• नाइट्रोजिनेज एक एंजाइम है जो जैविक नाइट्रोजन स्थिरीकरण में वायुमंडलीय नाइट्रोजन (N₂) को अमोनिया (NH₃) में परिवर्तित करने का उत्प्रेरण करता है।
• नाइट्रोजिनेज द्वारा उत्प्रेरित समग्र संतुलित अभिक्रिया है:
• यहाँ, N₂ का 1 मोल 2 मोल NH₃ में अपचयित होता है, और 1 मोल H₂ भी एक उप-उत्पाद के रूप में उत्पन्न होता है।

व्याख्या:

• समीकरण से, हम देखते हैं:
  • x = 2 (उत्पन्न NH₃ के मोल)
  • y = 1 (उत्पन्न H₂ का मोल)
  • z = 8 (प्रयुक्त प्रोटॉन)
  • w = 8 (प्रयुक्त इलेक्ट्रॉन)
• यह स्टोइकियोमेट्री नाइट्रोजन अपचयन के दौरान इलेक्ट्रॉन और प्रोटॉन संतुलन बनाए रखने के लिए महत्वपूर्ण है।

इसलिए, x, y, z और w के सही मान x = 2, y = 1, z = 8, w = 8 हैं → विकल्प 4

संप्रत्यय:

नाइट्रोजिनेज एंजाइम का कार्य

• नाइट्रोजिनेज एक एंजाइम कॉम्प्लेक्स है जो जैविक नाइट्रोजन स्थिरीकरण प्रक्रिया के लिए जिम्मेदार है, अर्थात् वायुमंडलीय नाइट्रोजन (N₂) को अमोनिया (NH₃) में परिवर्तित करना।
• इसमें दो मुख्य प्रोटीन घटक होते हैं:
  • Fe प्रोटीन (आयरन प्रोटीन)
  • MoFe प्रोटीन (मोलिब्डेनम-आयरन प्रोटीन)
• नाइट्रोजन गैस (N₂) की अनुपस्थिति में, नाइट्रोजिनेज निष्क्रिय नहीं रहता है।
• इसके बजाय, यह प्रोटॉन (H⁺) के अपचयन को आणविक हाइड्रोजन (H₂) में उत्प्रेरित करता है, प्रभावी रूप से एक हाइड्रोजनेज के रूप में कार्य करता है।

व्याख्या:

• जब N₂ उपलब्ध नहीं होता है, तो नाइट्रोजिनेज अपनी अपचायक शक्ति और ATP हाइड्रोलिसिस का उपयोग प्रोटॉन को कम करने और H₂ को मुक्त करने के लिए करता है।
• यह वैकल्पिक कार्य इसके उत्प्रेरक चक्र का एक प्राकृतिक हिस्सा है, जो इसकी हाइड्रोजन-विकास क्षमता को प्रदर्शित करता है।

इसलिए, सही उत्तर हाइड्रोजनेज है।

संप्रत्यय:

हिस्टिडीन से N-मेथिलहिस्टामिन का जैव संश्लेषण

• रूपांतरण दो प्रमुख एंजाइमी चरणों में होता है, प्रत्येक के लिए एक विशिष्ट कोएंजाइम की आवश्यकता होती है:
• 1. हिस्टिडीन से हिस्टामिन:
  • एंजाइम हिस्टिडीन डिकार्बोक्सिलेज (HDC) द्वारा उत्प्रेरित।
  • यह एक डिकार्बोक्सिलेशन अभिक्रिया है जिसमें एक कोएंजाइम के रूप में पाइरिडोक्सल फॉस्फेट (PLP) - विटामिन B₆ का सक्रिय रूप - की आवश्यकता होती है।
• 2. हिस्टामिन से N-मेथिलहिस्टामिन:
  • एंजाइम हिस्टामिन N-मेथिलट्रांसफेरेज (HNMT) द्वारा उत्प्रेरित।
  • मेथिलीकरण इमिडाज़ोल रिंग के टर्मिनल नाइट्रोजन (टेली-N) पर होता है।
  • यह अभिक्रिया मेथिल समूह दाता के रूप में एस-एडेनोसिलमेथिओनिन (SAM) का उपयोग करती है, और एक उपोत्पाद के रूप में एस-एडेनोसिलहोमोसिस्टीन (SAH) उत्पन्न करती है।

व्याख्या:

• हिस्टिडीन के हिस्टामिन में डिकार्बोक्सिलेशन के लिए PLP आवश्यक है।
• हिस्टामिन को N-मेथिलहिस्टामिन में मेथिलीकृत करने के लिए SAM आवश्यक है।
• इस प्रकार, पूर्ण जैव संश्लेषण पथ के लिए दोनों सह-एंजाइम आवश्यक हैं।

इसलिए, सही उत्तर A और B — पाइरिडोक्सल फॉस्फेट (PLP) और एस-एडेनोसिलमेथिओनिन (SAM) है

अवधारणा:-

• फेरेडॉक्सिन नॉन-हीम आयरन-सल्फर प्रोटीन होते हैं, जो सल्फाइड (S^2-) आयनों युक्त बहुधात्विक प्रणालियों की उपस्थिति द्वारा विशेषता रखते हैं। आयरन (Fe) में परिवर्तनशील ऑक्सीकरण अवस्थाएँ होती हैं।
• वे कई जैविक इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण प्रक्रियाओं में अत्यंत महत्वपूर्ण हैं और ये सभी जीवित जीवों में उपलब्ध हैं। फेरेडॉक्सिन मुख्य रूप से जैविक रेडॉक्स अभिक्रियाओं में इलेक्ट्रॉन परिवहन प्रोटीन के रूप में कार्य करते हैं।
• इन आयरन-सल्फर प्रोटीनों में, सिस्टीनाइल सल्फर और अकार्बनिक सल्फर दोनों S2- के रूप में मौजूद होते हैं। अकार्बनिक सल्फर अस्थिर होता है क्योंकि इसे अम्लीकरण पर H₂S के रूप में हटाया जा सकता है।
• इन इलेक्ट्रॉन परिवहन प्रक्रियाओं में, Fe⁺³/Fe⁺² युग्म कार्य करता है और Fe के दोनों ऑक्सीकृत और अपचयित रूप उच्च-स्पिन चतुष्फलकीय ज्यामिति में रहते हैं।
• आयरन-सल्फर प्रोटीनों को nFe-mS द्वारा दर्शाया जाता है। जहाँ n प्रति प्रोटीन अणु Fe धनायनों की संख्या को दर्शाता है, S अस्थिर सल्फर को दर्शाता है और m प्रति प्रोटीन अणु अस्थिर सल्फर स्थलों की संख्या को दर्शाता है।
• रूब्रेडॉक्सिन एक 1Fe-0S प्रोटीन (1Fe फेरेडॉक्सिन) है।

व्याख्या:-

• रूब्रेडॉक्सिन निम्न-आणविक-भार वाले आयरन युक्त आयरन-सल्फर प्रोटीन का एक वर्ग है। आयरन-सल्फर प्रोटीनों के विपरीत, रूब्रेडॉक्सिन में अकार्बनिक सल्फाइड नहीं होता है।
• रूब्रेडॉक्सिन को [1Fe-0S] या एक के रूप में दर्शाया जाता है।

Fe₁S₀ प्रणाली

• यह एक एक-इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण एजेंट है, जिसमें Fe⁺² और Fe⁺³ दोनों में उच्च स्पिन विन्यास होते हैं।
• Fe2+ केंद्र में एक चतुष्फलकीय ज्यामिति होती है।
• केंद्रीय आयरन परमाणु की ऑक्सीकरण अवस्था +2 और +3 के बीच बदलती है। दोनों ऑक्सीकरण अवस्थाओं में, धातु उच्च स्पिन विन्यास बनाए रखती है।

\(\eqalign{ & {\left[ {{\rm{Fe}}{{\left( {{\rm{RS}}} \right)}_{\rm{4}}}} \right]^{{\rm{2 - }}}} \mathbin{\lower.3ex\hbox{$\buildrel\textstyle\rightarrow\over {\smash{\leftarrow}\vphantom{_{\vbox to.5ex{\vss}}}}$}} {\left[ {{\rm{Fe}}{{\left( {{\rm{RS}}} \right)}_{\rm{4}}}} \right]^{\rm{ - }}} \cr & {\rm{ F}}{{\rm{e}}^{{\rm{ + 2}}}}\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;\;{\rm{ F}}{{\rm{e}}^{{\rm{ + 3}}}} \cr} \)

• अपचयित अवस्था में Fe की ऑक्सीकरण अवस्था +2 होती है।
• अपचयित अवस्था में, Fe⁺² का इलेक्ट्रॉनिक विन्यास 3d64s0 है। t2 और e कक्षकों में इलेक्ट्रॉनों का वितरण e3 t23 होगा।
• चूँकि इन दोनों कक्षकों के समुच्चयों में इलेक्ट्रॉन सममित रूप से वितरित होते हैं, इस प्रकार संकुल जान-टेलर विकृति दिखाएगा।
• इस प्रकार, Fe2+ केंद्र जान-टेलर विकृति से गुजरता है।

निष्कर्ष:-

इसलिए, रूब्रेडॉक्सिन के लिए सही कथन केवल A और C हैं।

हीमोग्लोबिन:

• हीमोग्लोबिन सभी कशेरुकियों और कुछ अन्य जानवरों में पाया जाता है।
• हीमोग्लोबिन में दो भाग होते हैं: हीम समूह और ग्लोबिन प्रोटीन।
• Fe परमाणु युक्त पोर्फिरिन वलय को 'हीम' समूह के रूप में जाना जाता है। हीमोग्लोबिन का मोलर द्रव्यमान लगभग 64500 होता है।
• हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं में पाया जाता है और लाल रंग के लिए जिम्मेदार होता है।
• प्रत्येक हीमोग्लोबिन में चार उपइकाइयाँ होती हैं, जिनमें से प्रत्येक में मुड़े हुए हेलिक्स या सर्पिल के रूप में एक ग्लोबिन प्रोटीन होता है।
• ग्लोबिन प्रोटीन फिर से दो प्रकार के होते हैं: α और β, अल्फा-ग्लोबिन में 142 अमीनो अम्ल होते हैं और बीटा-ग्लोबिन में 146 अमीनो अम्ल होते हैं।
• हीम समूह को जल प्रतिरोधी प्रोटीन पॉकेट में रखा जाता है।
• अतः, हीमोग्लोबिन एक हीम प्रोटीन होता है। हीमोग्लोबिन की संरचना निम्न होती है:

मायोग्लोबिन:

• मायोग्लोबिन एक प्रोटीन होता है, जिसमें प्रति अणु केवल एक हीम समूह होता है।
• इसका मुख्य कार्य मांसपेशियों में ऑक्सीजन जमा करना है।
• मायोग्लोबिन अणु हीमोग्लोबिन की एक इकाई के समान है।
• मायोग्लोबिन एक पांच-समन्वय उच्च स्पिन Fe (II) संकुल होता है, जिसमें चार समन्वय स्थल पोर्फिरिन वाले के नाइट्रोजन परमाणुओं द्वारा घेर लिए जाते हैं।
• पांचवें स्थान पर हिस्टिडाइन अवशेष के इमिडाज़ोल के N-परमाणुओं का अधिग्रहण होता है।
• अतः, यह एक हीम प्रोटीन होता है। मायोग्लोबिन की संरचना है:

हेमोसाइनिन:

• नाम से, यह पता चल सकता है कि हेमोसाइनिन में हीम और साइनाइड होता है, लेकिन इसमें कोई भी नहीं होता है।
• हेमोसायनिन में मौजूद धातु परमाणु तांबा होता है और हेमोसायनिन का अर्थ 'नीला रक्त' होता है।
• हेमोसाइनिन एक तांबा युक्त प्रोटीन होता है, जो कुछ अकशेरुकी जीवों जैसे घोंघे, स्क्विड आदि में ऑक्सीजन पहुंचाता है।
• हेमोसाइनिन के डीऑक्सी रूप में Cu +1 ऑक्सीकरण अवस्था में होता है और रंगहीन होता है।
• हेमोसाइनिन के ऑक्सी रूप में Cu +2 रूप में होता है और इसे O₂^2--Cu²⁺ LMCT के माध्यम से ऑक्सीजन से जोड़ा जाता है।
• इसलिए, हेमोसाइनिन एक गैर-हीम प्रोटीन होता है। डीऑक्सी और ऑक्सी रूप नीचे दिखाया गया है:

साइटोक्रोम P-450:

• साइटोक्रोम P-450 साइटोक्रोम का एक समूह है जो पौधों, जानवरों और बैक्टीरिया में पाया जाता है।
• साइटोक्रोम P-450 का नाम इसलिए रखा गया है क्योंकि यह अपने CO संकुल के साथ 450nm तरंग दैर्ध्य पर प्रकाश को अवशोषित करता है।
• साइटोक्रोम का सक्रिय स्थल हीम भाग के समान होता है जैसा कि हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन में पाया जाता है, सिवाय इसके कि:
  • Fe निम्न स्पिन अष्टफलकीय Fe(II) में मौजूद होता है।
  • सिस्टीन का एक S परमाणु हिस्टिडीन के N परमाणु के बजाय Fe से समन्वित होता है।
  • छठे समन्वय स्थल पर जल का अधिग्रहण होता है। इसलिए, साइटोक्रोम भी एक हीम प्रोटीन है।

इसलिए, गैर-हीम प्रोटीन हीमोसाइनिन है।

अवधारणा:

• फेरेडॉक्सिन घुलनशील और आयरन-आधारित प्रोटीन होते हैं जिनमें आयरन-सल्फर समूह होते हैं।
• ये प्रकाश संश्लेषण के दौरान प्रकाश तंत्र में इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण में कार्य करते हैं।
• फेरेडॉक्सिन प्रोटीन के तीन प्रकार अलग-अलग किए गए हैं। ये [2Fe-2S], [3Fe-4S] और [4Fe-4S] हैं।
• प्रस्तुति में S सिस्टीन के लैबाइल सल्फर हैं जिन्हें अम्ल के साथ उपचार पर आसानी से हटा दिया जाता है।

व्याख्या:

3-आयरन फेरेडॉक्सिन की संरचना नीचे दी गई है:

स्पष्ट रूप से, प्रत्येक इकाई में 3 सिस्टीनाइल संलग्नी और 4 सल्फर ब्रिज मौजूद हैं

निष्कर्ष:

इसलिए 3-आयरन फेरेडॉक्सिन में 4 सल्फाइड ब्रिज और 3 सिस्टीनाइल संलग्नी होते हैं।

संकल्पना:

• एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों के भीतर रासायनिक अभिक्रियाओं को तेज करते हैं। वे आमतौर पर प्रोटीन होते हैं, हालांकि कुछ RNA अणु एंजाइम (राइबोजाइम) के रूप में कार्य कर सकते हैं।
• प्रत्येक एंजाइम में एक विशिष्ट क्षेत्र होता है जिसे सक्रिय स्थल कहा जाता है, जहाँ क्रियाधार बंधता है और अभिक्रिया होती है।
• एंजाइम अभिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम करके काम करते हैं, जिससे यह अधिक तेज़ी से आगे बढ़ सकता है। वे ऐसा बिना उपभोग किए या अभिक्रिया में परिवर्तन किया करते हैं।
• कई एंजाइमों को प्रभावी ढंग से कार्य करने के लिए धातु आयनों या सहकारकों की आवश्यकता होती है। ये धातु आयन अभिक्रिया मध्यवर्ती को स्थिर करते हैं, इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण में भाग लेते हैं, और क्रियाधार को सक्रिय करते हैं

व्याख्या:

विशिष्ट एंजाइमों के सक्रिय स्थलों में धातुएँ

• एसिटिलीन हाइड्रेटेज:
  • यह एंजाइम जलयोजन के माध्यम से एसिटिलीन (C₂H₂) को एसीटैल्डिहाइड (CH₃CHO) में परिवर्तित करने में उत्प्रेरक का कार्य करता है।
  • एसिटिलीन हाइड्रेटेज़ के सक्रिय स्थल में टंगस्टन (W) होता है, एक संक्रमण धातु जो एसिटिलीन जलयोजन के लिए आवश्यक रेडॉक्स अभिक्रियाओं को सुविधाजनक बनाती है। टंगस्टन जैविक प्रणालियों में अपेक्षाकृत दुर्लभ है लेकिन कुछ विशिष्ट एंजाइमों में उपयोग किया जाता है।
• यूरेज:
  • यूरेज यूरिया के जल-अपघटन को अमोनिया (NH₃) और कार्बन डाइऑक्साइड (CO₂) में उत्प्रेरित करता है, जो नाइट्रोजन उपापचय में एक महत्वपूर्ण अभिक्रिया है।
  • यूरेज के सक्रिय स्थल में निकेल (Ni) होता है। निकेल यूरिया को बांधने और इसके अपघटन को बढ़ावा देने के लिए आवश्यक है। यूरेज सबसे प्रसिद्ध निकेल-निर्भर एंजाइमों में से एक है।
• कार्बोक्सीपेप्टिडेज़:
  • कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ एक प्रोटीज एंजाइम है जो पेप्टाइडो और प्रोटीन के कार्बोक्सिल (C-टर्मिनल) सिरे से टर्मिनल अमीनो अम्ल को हटाता है।
  • कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ के सक्रिय स्थल में जिंक (Zn) होता है। जिंक पेप्टाइड बंध जल-अपघटन के दौरान संक्रमण अवस्था को स्थिर करता है, जिससे जल के अणुओं के लिए पेप्टाइड बंध पर आक्रमण करना आसान हो जाता है।
• सल्फाइट ऑक्सीडेज़:
  • सल्फाइट ऑक्सीडेज़ सल्फाइट (SO₃^2-) के ऑक्सीकरण को सल्फेट (SO₄^2-) में उत्प्रेरित करता है, जो सल्फर उपापचय में एक महत्वपूर्ण अभिक्रिया है।
  • सल्फाइट ऑक्सीडेज़ के सक्रिय स्थल में मोलिब्डेनम (Mo) होता है। मोलिब्डेनम रेडॉक्स अभिक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है, सल्फाइट के ऑक्सीकरण के दौरान ऑक्सीजन परमाणुओं के स्थानांतरण को सुविधाजनक बनाता है।
• ये प्रत्येक एंजाइम अपने सक्रिय स्थल में एक विशिष्ट धातु आयन पर निर्भर करता है ताकि आवश्यक जैव रासायनिक अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित किया जा सके।
• धातु आयन सहकारकों के रूप में कार्य करते हैं, अभिक्रिया मध्यवर्ती को स्थिर करते हैं, इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण को सुविधाजनक बनाते हैं, और उत्प्रेरण के लिए क्रियाधार को सक्रिय करते हैं।
• प्रत्येक एंजाइम के सक्रिय स्थल में धातु को उसके रासायनिक गुणों और एंजाइम के क्रियाधार या अभिक्रिया मध्यवर्ती के साथअंतःक्रिया करने की क्षमता के आधार पर चुना जाता है।

निष्कर्ष:

सही उत्तर विकल्प 2 है: W, Ni, Zn और Mo

संकल्पना:

हेमोसायनिन:

• नाम से, यह सुझाव दे सकते है कि हेमोसायनिन में हीम और साइनाइड होता है, लेकिन इसमें कोई भी नहीं होता है।
• हेमोसायनिन में मौजूद धातु परमाणु कॉपर है और हेमोसायनिन का अर्थ 'ब्लू ब्लड' है।
• हेमोसायनिन एक कॉपर युक्त प्रोटीन है जो कुछ अकशेरूकीय जैसे घोंघे, स्क्वीड आदि में ऑक्सीजन का वहन करता है।
• हेमोसायनिन के डीऑक्सी रूप में +1 ऑक्सीकरण स्थिति में Cu होता है और यह रंगहीन होता है।
• हेमोसायनिन के ऑक्सी रूप में +2 रूप में Cu होता है और इसे O₂^2--Cu²⁺ LMCT के माध्यम से ऑक्सीजन से जोड़ा जाता है।

व्याख्या:

• हेमोसायनिन अणु में कई सबयूनिट होते हैं और ऑक्सीजन को सहकारी रूप से बांधते हैं।
• सक्रिय साइटों में दो Cu (I) आयन 360pm के अलावा एक डाइऑक्सीजन को सहयोगपूर्वक रूप से बाँधने के लिए होते हैं।
• प्रत्येक Cu(I) आयन तीन हिस्टडीन अवशेषों से बंधा होता है।
• डाइऑक्सीजन अणु प्रत्येक Cu(I) आयन को Cu(II) आयन में ऑक्सीकृत करता है और स्वयं पेरोक्साइड आयन O₂^2- में अपचित हो जाता है।
• रोक्साइड आयन दो Cu²⁺ आयनों को सेतु बनाता हैμ−η2:η2−O2−" id="MathJax-Element-9-Frame" role="presentation" style="position: relative;" tabindex="0">μ−η2:η2−O−2μ−η2:η2−O2− $\mu-\eta^2:\eta^2-O_2^-$ प्रणाली।अनुनाद रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी से Cu-O-O-Cu कड़ी के सूत्रीकरण का पता चलता है।
• रामन में  'O-O' प्रतान आवृत्‍ति  745-750 सेमी^-1 है, जो बताती है कि पेरोक्साइड मुक्त अवस्था में नहीं है।
• यूवी प्रतान आवृत्‍ति  लगभग 350-580 एनएम है, एलएमसीटी के लिए ऑक्सीहीमोसायनिन में होने के कारण यह एक नीला रंग प्रदान करता है।
• दो Cu(II) आयन एक अन्योन्यता तंत्र में शामिल μ-O22- आयन के साथ लौह चुंबकीय रूप से युग्मित हैं।
• जैसा कि आयन युग्मित होते हैं, कोई चुंबकीय क्षण नहीं देखा जाता है। इसलिए अणु प्रतिचुंबकीय है।
• हेमोसायनिन ऑक्सीजन रहित अवस्था में रंगहीन और ऑक्सीजन युक्त अवस्था में नीला होता है।
• नीचे दो अवस्थाओं का प्रतिनिधित्व किया गया है:

• ऊपर दिए गए आरेख से यह स्पष्ट है कि ऑक्सीजन युक्त रूप में हीमोसायनिन की समन्वय संख्या 5 है।
• इसलिए, ऑक्सीहीमोसायनिन में, समन्वय संख्या, ऑक्सीजन बंधन का तरीका, रंग और तांबे के आयनों का शुद्ध चुंबकीय व्यवहार क्रमशः पाँच,\(\mu-\eta^2:\eta^2-O_2^-\)नीले और प्रतिचुंबकीय होते हैं।

सही उत्तर 1136 और 744 है। 

अवधारणा:-

• हीमोग्लोबिन और हेमोसाइनिन ऑक्सीजन बंध: ऑक्सी-हीमोग्लोबिन में, ऑक्सीजन हीम समूह के केंद्र में लौह परमाणु से बंधती है। ऑक्सीजन से बंधने पर लोहा लौह (फेरस) (Fe²⁺) अवस्था में होता है, जिससे एक समन्वित संकुल बनता है।
• ऑक्सी-हेमोसायनिन में, ऑक्सीजन प्रोटीन के सक्रिय स्थल में कॉपर आयनों से बंध जाता है। हेमोसाइनिन में क्यूप्रस (Cu⁺) अवस्था में कॉपर होता है।
• Vo-o अनुनाद रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी: अनुनाद रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी एक ऐसी तकनीक है, जिसमें इलेक्ट्रॉनिक संक्रमण के साथ अनुनाद के माध्यम से रमन संकेतों को बढ़ाना शामिल है।
• Vo-o अनुनाद रमन बैंड में विशेष रूप से हीम या हेमोसाइनिन सक्रिय स्थल में धातु आयन से समन्वित ऑक्सीजन अणु के तनन कंपन शामिल होते हैं।
• आवृति विस्थापन और धातु-ऑक्सीजन बंध की प्रबलता: Vo-o अनुनाद रमन बैंड की आवृत्ति धातु-ऑक्सीजन बंध की प्रबलता से प्रभावित होती है। उच्च आवृत्ति एक प्रबल बंधन को इंगित करती है।

व्याख्या:-

ऑक्सीहीमोग्लोबिन में, ऑक्सीजन अणु मुड़े हुए रूप (O₂^-) में बंधता है, जिसमें द्वि-बंध लक्षण ऑक्सी-हेमोसायनिन होता है, ऑक्सीजन अणु दो हेमोसायनिन समूहों द्वारा साझा किया जाता है, ऑक्सीजन भी (O₂^-2) में होता है, जिसमें एकल बंधन लक्षण होता है।

ऑक्सीहीमोग्लोबिन और ऑक्सी-हेमोसायनिन में समन्वित डाइऑक्सिन की Vo-o अनुनाद रमन तनन आवृत्ति (सेमी^-¹) क्रमशः 1136 और 744 पर दिखाई देती है।

निष्कर्ष:-

इसलिए, ऑक्सी-हीमोग्लोबिन और ऑक्सी-हेमोसायनिन में समन्वित डाइऑक्सिन की  vo-o अनुनाद रमन तनन आवृत्ति (सेमी^-1) क्रमशः 1136 और 744 पर दिखाई देती है।

संकल्पना:-

नाइट्रोजन स्थिरीकरण:

• नाइट्रोजन स्थिरीकरण एक रासायनिक प्रक्रम है जो वायुमंडलीय नाइट्रोजन को अमोनिया में परिवर्तित करता है, जिसे जीवों द्वारा अवशोषित किया जाता है।
• नाइट्रोजन स्थिरीकरण अनिवार्य रूप से वायुमंडलीय नाइट्रोजन को उस रूप में परिवर्तित करना है जिसका उपयोग पौधे अधिक आसानी से कर सकते हैं।

व्याख्या:-

• नाइट्रोजिनेस एंजाइम द्वारा किया जाने वाला जैविक नाइट्रोजन स्थिरीकरण की प्रक्रिया एक संकुल और ऊर्जा-गहन अभिक्रिया है। इसमें वायुमंडलीय नाइट्रोजन (N₂) को अमोनिया (NH₃) में परिवर्तित करना शामिल है, जो जीवित जीवों के लिए नाइट्रोजन का एक उपयोगी रूप है।
• इस प्रक्रिया के दौरान, नाइट्रोजनस एंजाइम नाइट्रोजन के अपचयन को शक्ति प्रदान करने के लिए ATP (एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट) का उपयोग ऊर्जा स्रोत के रूप में करता है। ATP एक अणु है जो कोशिकाओं में ऊर्जा वहन करता है और आमतौर पर विभिन्न जैव रासायनिक प्रक्रमों में उपयोग किया जाता है।
• Mg-ATP के मोलों की विशिष्ट संख्या जो आवश्यक है, जीव और शामिल विशिष्ट नाइट्रोजिनेस एंजाइम के आधार पर भिन्न हो सकती है। अधिक विस्तृत और सटीक जानकारी के लिए नाइट्रोजन स्थिरीकरण प्रक्रिया और आपके द्वारा रुचि रखने वाले विशिष्ट एंजाइम तंत्र पर ध्यान केंद्रित करने वाले वैज्ञानिक साहित्य या शोध पत्रों से परामर्श करना सबसे अच्छा है।

नाइट्रोजन स्थिरीकरण में 16 ATP का उपयोग:

• नाइट्रोजन के एक मोल को कम करने के लिए सूक्ष्मजीवों को 16 ATP की आवश्यकता होती है।
• नाइट्रोजिनेस एंजाइम प्रत्येक नाइट्रोजन परमाणु को 3 हाइड्रोजन परमाणु प्रदान करता है।
• 8 इलेक्ट्रॉन कम किए गए फेरेडॉक्सिन से आते हैं जो प्रकाश संश्लेषण प्रक्रिया में उत्पन्न होता है।
• प्रत्येक स्थानांतरित इलेक्ट्रॉन से दो ATP अणु आते हैं।
• यह सब कम किए गए प्रत्येक नाइट्रोजन अणु के लिए 16 ATP अणुओं में योग होता है।
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निष्कर्ष:-

इसलिए, नाइट्रोजिनेस एंजाइम द्वारा नाइट्रोजन के एक मोल को कम करने के लिए आवश्यक Mg-ATP के मोलों की संख्या 16 है।

अवधारणा:

→ धातु सहकारक कई एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि के लिए आवश्यक होते हैं। प्रत्येक धातु आयन की एंजाइम के कार्य में एक विशिष्ट भूमिका होती है।

व्याख्या:

A - iii - Y: Ni एक धातु है जो एंजाइम सहएंजाइम F430 के लिए सहकारक के रूप में कार्य करता है, जो मीथेन के उत्पादन में शामिल है। इस अभिक्रिया का अंतिम उत्पाद मीथेन (CH₄) होता है।

B - i - Z: Mo एक धातु है जो एंजाइम ज़ैंथिन ऑक्सीडेज के लिए सहकारक के रूप में कार्य करता है, जो प्यूरीन के चयापचय में शामिल है। इस अभिक्रिया का अंतिम उत्पाद यूरिक एसिड होता है।

C - ii - X: Ni एक धातु है जो एंजाइम कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ के लिए सहकारक के रूप में कार्य करता है, जो कार्बोनिक अम्ल (H₂CO₃) बनाने के लिए कार्बन डाइऑक्साइड के प्रतिवर्ती जलयोजन में शामिल होता है।

निष्कर्ष: सही उत्तर विकल्प 1 है।